- 周政
- 研究员
周政 博士 研究员 博士生导师 国家“青年千人计划”获得者 中国科学院生物物理所，生物大分子国家重点实验室，研究组长 研究方向： （1）组蛋白伴侣识别组蛋白变体的分子机制 （2）组蛋白伴侣参与的染色质重构机制 （3）核小体及亚单位结构的动态特征以及生物学意义 电子邮件(E-mail ) zhouzh(AT)ibp.ac.cn，电话(Tel) 010-64889862 传真(Fax) 010-64871293， 邮政编码 100101 英文版个人网页 中国科学院大学个人主页 |
简历 & 研究组工作摘要
1992-1999 湖南师范大学，理学学士，硕士
1999-2003 中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所，博士
2003-2011 美国国立卫生研究院癌症研究所(NIH, NCI), 博士后
2011- 中国科学院生物物理研究所，研究员
2012 入选中国国家青年千人计划
2012 中国科学院-诺和诺德长城教授奖
研究组工作摘要
表观遗传调控影响DNA复制、基因转录、DNA损伤修复、基因组稳定性维持等重要生物学事件，并与癌症、自体免疫等疾病密切相关。染色质由DNA和组蛋白组成，染色质结构的动态变化决定DNA的开放和关闭状态，构成表观遗传调控的分子基础。染色质结构的异常导致表观遗传调控错误并导致疾病。研究染色质结构变化规律对于揭示表观遗传机制以及相关的疾病研究具有重要的理论意义和临床应用价值。
组蛋白是染色质的重要组成原件，是表观遗传调控的重要参与者。组蛋白在基因组上的装配、移除、交换等变化会造成染色质结构的变化，组蛋白在细胞内的修饰、转运、存贮等过程受到组蛋白伴侣、组蛋白修饰酶、染色质重塑复合物等表观因子的调控。本课题组主要研究组蛋白在染色质结构变化与表观遗传调控中的功能，主要方向包括：（1）染色质组装（2）染色质结构维持（3）组蛋白变体和修饰的识别。本课题组利用多种结构生物学手段，并结合生物化学、生物物理学、酵母遗传学等方法进行研究。
研究团队/课题组成员
单珊博士，副研究员 shanshan@.ibp.ac.cn | 冯晓利博士，助理研究员 fenxiaoli81@.ibp.ac.cn | 黄莉，助理研究员 huangli@.ibp.ac.cn | 潘露博士，助理研究员 panlu549@hotmail.com | 戴霖昌博士，特别研究助理 dlc@mail.ustc.edu.cn |
周宁，博士研究生 361287613@qq.com | 黄艳，博士研究生 yanbaosese@qq.com | 戴亚鑫，博士研究生 361782819@qq.com | 谌姣，博士研究生 chenjiao0217@163.com | 史刘歆，硕士研究生 shiliux@126.com |
王龙歌，博士研究生 wanglongge1995@163.com | 朱浩强，博士研究生 haoqiang1994@foxmail.com | 周英博，硕士研究生 ybzberlin@163.com |
原课题组成员
梁小平博士，2016年博士毕业 Johns Hopkins University, US | Nina Dahl,交流生 Technical University of Munich | 徐宁博士，原助理研究员 清华大学药明生物 | 王云云博士，2018年博士毕业 | 谢晓燕博士，2018年博士毕业 Van Andel Institute, US |
周驹俊博士，2018年博士毕业 MD Anderson Cancer Center, US | 吴飞，2018年专硕毕业 Stockholm University, SW |
成员所获荣誉
潘露，2014冷泉港亚洲会议Epigenetics, Chromatin & Transcription，Poster Award
梁小平，2015 EMBO short-term Fellowship Award
梁小平，2016中国科学院院长优秀奖
戴亚鑫，2018 中国科学院生物物理研究所所长论文奖
单珊，2019入选中国科学院青年创新促进会
实验室合影 | 美国科学院院士Carl Wu研究员来访 |
代表性论文
1.Huang Y, Sun L, Pierrakeas L, Dai L, Pan L, Luk E, Zhou Z (2020). Role of a DEF/Y motif in histone H2A-H2B recognition and nucleosome editing. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. doi: 10.1073/pnas.1914313117.
2.Dai Y, Zhang F, Wang L, Shan S, Gong Z, Zhou Z(2019). Structural basis for shieldin complex subunit 3-mediated recruitment of the checkpoint protein REV7 during DNA double-strand break repair. J Biol Chem. doi: 10.1074/jbc.RA119.011464.
3.Dai L, Xu N, Zhou Z(2019). NMR investigations on H2A-H2B heterodimer dynamics conferred by histone variant H2A.Z. BiochemBiophys Res Commun. 518(4):752-758.
4.Wang Y, Liu S, Sun L, Xu N, Shan S, Wu F, Liang X, Huang Y, Luk E, Wu, C, Zhou Z. (2019) Structural insights into histone chaperone Chz1-mediated H2A.Z recognition and histone replacement. PLoS Biol 17(5): e3000277. OPEN
5.Dai Y, Zhang A, Shan S, Gong Z, Zhou Z.(2018) Structural basis for recognition of53BP1 tandem Tudor domain by TIRR. Nat Commun. 9(1):2123. OPEN
6.Dai L, Xie X, Zhou Z. (2018) Crystal structure of the histone heterodimer containing histone variant H2A.Bbd. BiochemBiophys Res Commun. 503(3):1786-1791.
7.Liang X, Shan S, Pan L, Zhao J,Ranjan A, Wang F, Zhang Z, Huang Y, Feng H, Wei D, Huang L, Liu X, Zhong Q, Lou J, Li G, Wu C, Zhou Z. (2016) Structural basis of H2A.Z recognition by SRCAP chromatin-remodeling subunit YL1. Nat. Struct. Mol. Biol. 23(4):317-23.
8.Mao Z, Pan L, Wang W, Sun J, Shan S, Dong Q, Liang X, Dai L, Ding X, Chen S, Zhang Z, Zhu B, Zhou Z. (2014) Anp32e, a higher eukaryotic histone chaperone directs preferential recognition for H2A.Z. Cell Res. 24(4):389–99. OPEN
9.Zhou Z, Feng H, Zhou B, Girlando R, Hu K, Zodak A, Miller J, Xiao H, Tjandra N, Wu C, Bai Y. (2011) Structural basis for recognition of centromere histone variant CenH3 by the chaperone Scm3. Nature. 472(7342):234-7.
Invited Review
1.Huang Y, Zhou Z. (2018) Recent progress in histone chaperones associated with H2A-H2B type histones. Prog. Biochem. Biophys. 45(9): 971-980. (review) OPEN
2.Zhou J, Feng X, Zhou Z. (2015) Chromatin assembly of histone variants. Prog. Biochem. Biophys. 42(11):1003~1008. (review)OPEN
资料来源：周政研究员，2020-02-13网页更新
